近日來自浙江大學生命科學學院的研究人員在新研究中揭示了對TGFβ信號傳導通路起重要調控作用的一個蛋白磷酸酶。這一研究成果“PPM1A dephosphorylates RanBP3 to enable efficient nuclear export of Smad2 and Smad3”公布在期刊《EMBO Reports》上。生物通
領導這一研究的是2009年起擔任浙江大學生命科學研究院院長的馮新華教授，其早年畢業于武漢大學，重要研究方向是分子信號轉導、蛋白質修飾及其在疾病發生和發育過程中的功能。在迄今在雜志如Cell、Molecular cell、Nature等上發表論文80余篇，總被引用超過5000次。
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轉化生長因子-β（TGF-β）是一個包括數十種TGF-βs、骨形態發生蛋白（BMPs）等配體在內的生長因子超家族。近年來大量的研究表明TGF-β信號通路控制著一系列的細胞反應，包括細胞增殖、分化、細胞外基質重建和胚胎發育。TGF-β信號轉導異常與多種疾病如腫瘤的起始和轉移、組織纖維化，自身免疫性疾病及心腦血管疾病有關。Smad2和Smad3 （Smad2/3）是TGFβ信號傳導通路中重要的信號傳導因子。
在這篇文章中，研究人員揭示了一個調控TGFβ信號通路的關鍵蛋白磷酸酶PPM1A。體內外實驗表明PPM1A可直接與輸出蛋白RanBP3發生相互作用，使得RanBP3第58位*發生去磷酸化。與此相一致的是，研究人員在PPM1A敲除小鼠胚胎成纖維細胞中檢測到RanBP3磷酸化水平增高。進一步的分析表明，第58位*去磷酸化使得RanBP3被激活，將Smad2/3輸出核外，從而導致了TGFβ信號通路的終止。生物通
新研究證實了蛋白磷酸酶PPM1A對TGFβ信號通路的重要調控功能及分子作用機制。并為研究人員開發出TGF-β信號轉導異常導致多種疾病的有效治療策略提供了一個潛在的靶點。